Polscy naukowcy znaleźli białko bardziej wytrzymałe, niż te, z których pająki przędą swoje sieci. Badacze z Instytutu Fizyki Polskiej Akademii Nauk w Warszawie przeprowadzili symulacje komputerowe mechanicznego rozciągania olbrzymiej liczby struktur białkowych. Wyniki przeglądu przyniosły spore zaskoczenie. Znaleziono białko aż dwukrotnie bardziej wytrzymałe od pajęczej nici. Praca opisująca odkrycie ukazała się w prestiżowym czasopiśmie fizycznym "Physical Review Letters".
Naukowcy z IF PAN wykorzystali szybkie algorytmy modelujące zachowanie białka i przeprowadzili symulacje mechanicznego rozciągania 18 tysięcy struktur białkowych z największej bazy danych – Protein Data Bank. Spodziewaliśmy się znaleźć wśród nich struktury bijące dotychczasowe rekordy wytrzymałości na rozciąganie. Nie sądziliśmy jednak, że tak wyśrubujemy rekord - mówi prof. dr hab. Marek Cieplak, który kieruje zespołem zajmującym się badaniem stabilności mechanicznej białek.
Białka są wytwarzane przez rybosomy jako długie, proste łańcuchy aminokwasów. Po wyprodukowaniu, w odpowiednich warunkach każdy łańcuch zwija się w kłębek. W ten sposób tworzy się struktura natywna, o kształcie charakterystycznym dla konkretnego białka. Współczesne narzędzia laboratoryjne pozwalają chwytać pojedyncze cząsteczki białka za swobodne końce łańcuchów i poddawać je mechanicznemu rozciąganiu. Operacje te są przeprowadzane za pomocą mikroskopów sił atomowych lub tzw. szczypiec optycznych. Doświadczenia wymagają jednak dużej staranności i są czasochłonne, na dodatek niewiele laboratoriów potrafi je przeprowadzać. W rezultacie do tej pory na świecie przebadano tak zaledwie około 100 białek.
Polscy fizycy nie prowadzą doświadczeń z rozciąganiem białek. Robią symulacje komputerowe, które korzystają z opracowanego w IF PAN modelu teoretycznego, rozwijanego już od kilkunastu lat. Model jest uproszczony, empiryczny, ale przez to symulacje są bardzo szybkie. Zbadanie procesu rozciągania jednego białka za pomocą dokładnych modeli zajmuje nawet pół roku. My już po 20 minutach dostajemy wyniki, które dobrze się zgadzają z pomiarami w laboratoriach - wyjaśnia prof. Cieplak.
Rozerwanie nici DNA - jej "rozpięcie" niczym zamka błyskawicznego - wymaga niewielkiej siły, w każdym momencie pęka bowiem tylko jedno słabe wiązanie wodorowe. Wystarczy do tego siła zaledwie 15 pikoniutonów (1 pN to jedna tysięczna jednej miliardowej niutona). W przypadku białek za wytrzymałe uznaje się struktury zrywające się przy siłach powyżej 200 pN. Wśród białek zbadanych doświadczalnie dotychczasowy rekordzista wytrzymywał 500 pN.
Naukowcy z IF PAN odkryli teraz, że białko, znane jako 1TFG, wytrzymuje siłę aż 1500 pN, dwukrotnie większą od tej, która zrywa struktury pajęczej nici. Rekordowa wytrzymałość wynika ze specyficznej budowy zwiniętego białka. Gdy prosty łańcuch białka 1TFG zwija się formując strukturę natywną, w pewnym miejscu między biegnącymi równolegle do siebie fragmentami łańcucha tworzą się dwa silne wiązania kowalencyjne - mostki dwusiarczkowe. To tak, jakbyśmy wzięli linę, złożyli ją na pół i w dwóch miejscach ją zszyli. Między miejscami zszycia powstanie wtedy coś w rodzaju oczka - opisuje doktorant, mgr Mateusz Sikora.
Parametry mechaniczne znalezionego białka zostaną w przyszłości zweryfikowane w ośrodkach doświadczalnych współpracujących z grupą z IF PAN. Jeśli zostaną potwierdzone, otwiera się droga do wielu zastosowań. Polimery z białka 1TFG prawdopodobnie świetnie nadawałyby się na opatrunki lub nici chirurgiczne. Mogłyby być również stosowane jako efektywne absorbery energii mechanicznej lub elementy czynne czujników mechanicznych. Zawsze pozostaje też możliwość udoskonalenia Spidermana. Gdyby był zainteresowany współpracą, wie, gdzie nas szukać - mówi ze śmiechem prof. Cieplak.
W najnowszym przeglądzie białek fizykom z IF PAN udało się znaleźć jeszcze kilkanaście innych struktur o wytrzymałości na rozciąganie dochodzącej do 1000 pN. Jedno z nich, znane jako 2B1Y, wyróżniało się kształtem: dwa łańcuchy białkowe były ułożone po prostu wzdłuż siebie i połączone wiązaniami wodorowymi, bez mostków dwusiarczkowych. Duża odporność na rozciąganie wynikała tu z faktu, że oba łańcuchy białkowe były wokół siebie skręcone. Struktury tego typu nie da się zniszczyć jak DNA, wiązanie wodorowe po wiązaniu - trzeba zerwać je wszystkie jednocześnie.
Na podstawie informacji prasowej IF PAN.
